Descrição do Prompt

Investigações experimentais anteriores sobre interações peptídeo-peptídeo multivalentes codificadas por posição demonstraram que o posicionamento de dois resíduos de triptofano em diferentes locais dentro de um peptídeo de poliglicina intrinsecamente desordenado de 14 meros (GW) impacta significativamente sua afinidade de ligação e seletividade por um peptídeo homoglicina parceiro (G14). No entanto, esses estudos careciam de resolução em nível atômico e não conseguiam explicar completamente os mecanismos estruturais responsáveis pela tendência de ligação em forma de vulcão observada. Para superar essa limitação, realizamos simulações de dinâmica molecular (MD) de todos os átomos, empregando amostragem aprimorada via dinâmica molecular de troca de réplicas (REMD), para examinar como o espaçamento do triptofano afeta o comportamento de ligação. Nossas descobertas indicam que peptídeos com uma separação de 10 glicinas entre os dois triptofanos (GW10) exibem a maior afinidade de ligação ao G14, o que se alinha com os dados experimentais e valida nossa metodologia de simulação. Especificamente, GW10, juntamente com variantes relacionadas de arginina e serina (GR10 e GS)