Promptの説明

位置コード化された多価ペプチド-ペプチド相互作用に関するこれまでの実験的調査では、14残基の本質的に秩序のないポリグリシン(GW)ペプチド内の異なる位置に2つのトリプトファン残基を配置すると、パートナーであるホモグリシン(G14)ペプチドへの結合親和性および選択性に大きな影響を与えることが示されています。しかし、これらの研究は原子レベルの分解能を欠いており、観察された火山のような結合傾向の原因となる構造的メカニズムを完全に説明できませんでした。この限界を克服するために、我々は全原子分子動力学(MD)シミュレーションを実施し、レプリカ交換分子動力学(REMD)による拡張サンプリングを用いて、トリプトファンの間隔が結合挙動にどのように影響するかを調べました。我々の発見は、2つのトリプトファンの間に10個のグリシン分離を持つペプチド(GW10)がG14に対して最も高い結合親和性を示すことを示しており、これは実験データと一致し、我々のシミュレーション手法を検証するものです。具体的には、GW10、および関連するアルギニンおよびセリン変異体(GR10およびGS)