Descrizione del prompt

Precedenti indagini sperimentali sulle interazioni peptide-peptide multivalenti codificate in posizione hanno dimostrato che il posizionamento di due residui di triptofano in diverse posizioni all'interno di un peptide di poliglicina intrinsecamente disordinato di 14-meri (GW) influisce significativamente sull'affinità e selettività di legame per un peptide omoglicina partner (G14). Tuttavia, questi studi mancavano di risoluzione a livello atomico e non potevano spiegare completamente i meccanismi strutturali responsabili dell'andamento di legame a forma di vulcano osservato. Per superare questa limitazione, abbiamo condotto simulazioni di dinamica molecolare (MD) all-atom, impiegando un campionamento avanzato tramite dinamica molecolare con scambio di repliche (REMD), per esaminare come la spaziatura del triptofano influisce sul comportamento di legame. I nostri risultati indicano che i peptidi con una separazione di 10 glicine tra i due triptofani (GW10) mostrano la più alta affinità di legame per G14, il che si allinea con i dati sperimentali e convalida la nostra metodologia di simulazione. Nello specifico, GW10, insieme alle varianti correlate arginina e serina (GR10 e GS)