Описание промпта

Предыдущие экспериментальные исследования позиционно-кодированных многовалентных пептид-пептидных взаимодействий показали, что расположение двух остатков триптофана в разных позициях 14-мерного внутренне неупорядоченного полиглицинового (GW) пептида значительно влияет на его аффинность и селективность связывания с партнерским гомоглициновым (G14) пептидом. Однако, этим исследованиям не хватало разрешения на атомном уровне, и они не могли полностью объяснить структурные механизмы, ответственные за наблюдаемую вулканообразную тенденцию связывания. Чтобы преодолеть это ограничение, мы провели полноатомное молекулярно-динамическое (МД) моделирование, используя расширенное сэмплирование посредством молекулярной динамики с репликативным обменом (REMD), чтобы изучить, как расстояние между триптофанами влияет на поведение связывания. Наши результаты показывают, что пептиды с разделением в 10 глицинов между двумя триптофанами (GW10) демонстрируют наивысшую аффинность связывания с G14, что согласуется с экспериментальными данными и подтверждает нашу методологию моделирования. В частности, GW10, наряду с родственными вариантами аргинина и серина (GR10 и GS)