Description du prompt

Des études expérimentales antérieures sur les interactions peptide-peptide multivalentes codées par position ont montré que le positionnement de deux résidus tryptophane à différents endroits dans un peptide de polyglycine intrinsèquement désordonné de 14 acides aminés (GW) impacte significativement son affinité de liaison et sa sélectivité pour un peptide partenaire homoglycine (G14). Cependant, ces études manquaient de résolution au niveau atomique et ne pouvaient pas expliquer entièrement les mécanismes structuraux responsables de la tendance de liaison en forme de volcan observée. Pour surmonter cette limitation, nous avons effectué des simulations de dynamique moléculaire (DM) tout atome, en utilisant un échantillonnage amélioré via la dynamique moléculaire à échange de répliques (REMD), afin d'examiner comment l'espacement des tryptophanes affecte le comportement de liaison. Nos résultats indiquent que les peptides avec une séparation de 10 glycines entre les deux tryptophanes (GW10) présentent l'affinité de liaison la plus élevée pour G14, ce qui correspond aux données expérimentales et valide notre méthodologie de simulation. Plus précisément, GW10, ainsi que les variantes arginine et sérine apparentées (GR10 et GS)