Descripción del prompt

Investigaciones experimentales previas sobre interacciones multivalentes péptido-péptido codificadas por posición han demostrado que la ubicación de dos residuos de triptófano en diferentes posiciones dentro de un péptido de poliglicina intrínsecamente desordenado de 14 meros (GW) impacta significativamente su afinidad y selectividad de unión por un péptido homoglicina (G14) asociado. Sin embargo, estos estudios carecían de resolución a nivel atómico y no pudieron explicar completamente los mecanismos estructurales responsables de la tendencia de unión en forma de volcán observada. Para superar esta limitación, realizamos simulaciones de dinámica molecular (DM) de todos los átomos, empleando un muestreo mejorado mediante dinámica molecular de intercambio de réplicas (REMD), para examinar cómo el espaciamiento del triptófano afecta el comportamiento de unión. Nuestros hallazgos indican que los péptidos con una separación de 10 glicinas entre los dos triptófanos (GW10) exhiben la mayor afinidad de unión a G14, lo que se alinea con los datos experimentales y valida nuestra metodología de simulación. Específicamente, GW10, junto con variantes relacionadas de arginina y serina (GR10 y GS)