Prompt-Beschreibung

"Frühere experimentelle Untersuchungen zu positionskodierten, multivalenten Peptid-Peptid-Interaktionen haben gezeigt, dass die Platzierung von zwei Tryptophanresten an unterschiedlichen Positionen innerhalb eines 14-meren, intrinsisch ungeordneten Polyglycin-(GW)-Peptids dessen Bindungsaffinität und Selektivität für ein Partner-Homoglycin-(G14)-Peptid signifikant beeinflusst. Allerdings fehlte diesen Studien die atomare Auflösung, und sie konnten die strukturellen Mechanismen, die für den beobachteten vulkanartigen Bindungstrend verantwortlich sind, nicht vollständig erklären. Um diese Einschränkung zu überwinden, führten wir All-Atom-Molekulardynamik-(MD)-Simulationen durch, wobei wir erweitertes Sampling mittels Replica-Exchange-Molekulardynamik (REMD) einsetzten, um zu untersuchen, wie sich der Tryptophan-Abstand auf das Bindungsverhalten auswirkt. Unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass Peptide mit einer 10-Glycin-Trennung zwischen den beiden Tryptophanen (GW10) die höchste Bindungsaffinität zu G14 aufweisen, was mit experimentellen Daten übereinstimmt und unsere Simulationsmethodik validiert. Insbesondere GW10, zusammen mit verwandten Arginin- und Serin-Varianten (GR10 und GS)"